抗原多肽选择的基本原则有（1）尽可能是在蛋白表面；（2）保证该段序列不形成α-helix； （3）N,C端的肽段比中间的肽段更好；（4）避免蛋白内部重复或接近重复段的序列；（5）避免同源性太强的肽段；（6）交联可以交联在N、C两端，选择依据就是交联在对产生抗体不太重要的一端；（7）序列中不能有太多的Pro,但有一两个Pro有好处，可以使肽链结构相对稳定一些，对产生特异性抗体有益。

为了使生产抗体获得最佳效果，仔细地设计抗原多肽是很有必要的，设计应满足一个基本条件：在免疫过程中，该抗原既不会产生过强的免疫反应，同时又能产生出对感兴趣的蛋白有结合能力的抗体。

通常我们建议抗原多肽的序列长度在8-20个氨基酸残基之间，如果太短，就有多肽太特殊、所产生的抗体与天然蛋白之间的亲和力（结合能力）不够强的风险，同样，如果序列长度超过20，将有可能引入二级结构，所产生的抗体失去特异性的可能，而且肽链越长，通常合成难度增大，不易获得高纯度的产品。

为了避免识别区域隐藏在蛋白内部的风险，我们通常建议选择蛋白的N，C两端来产生的相应的抗体。因为在完整的蛋白中，N，C两端通常是暴露在蛋白表面的。然而，一定要注意膜蛋白的C端疏水性太强，不适合作为抗原。

肽抗原（未结合）的分子量 (MW) 太小，无法用于传统的蛋白质印迹 (WB) 测试。为了验证 WB 中目标条带的特异性，建议运行“抗体阻断”对照，使用肽抗原阻断一抗。推荐的出血稀释度为 1:1000（等于 1µg/ml），封闭肽约为 2µg/ml。

优质抗体是一种具有适当灵敏度和特异性的抗体，能够回答您的检测提出的问题。此外，一种抗体不一定适用于所有应用，因为每种应用都有不同的性能规格。

多克隆抗体和单克隆抗体都有各自的优势。一般来说，单克隆抗体特异性强，但亲和力相对小，检测抗原灵敏度相对就低；而多克隆抗体特异性稍弱，但抗体的亲和力强，灵敏度高。与单克隆抗体相比，大量多克隆抗体的生产相对快速且成本低廉，它们是非特异性的，因为它们能够识别任何一种抗原上的多个表位。

对于合格的蛋白抗原，强耀可以保证针对免疫原的两个ELISA和WB阳性克隆。对于合格的肽抗原，强耀可以保证两个阳性克隆，针对免疫原的ELISA结果为阳性。对于其他情况，强耀将根据免疫后的免疫反应提供保障。